LOS PÉPTIDOS
Están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Si el número de aminoácidos es inferior a diez, oligopéptido; si es mayor de diez, polipéptido. Si el polipéptido tiene más de cien aminoácidos o un peso molecular superior a 5.000, se denomina proteína.
Un ejemplo de péptido bien conocido es la insulina (dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidos por dos puentes disulfuro entre cisteinas), la encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor y la oxitocina (9 aminoácidos) de la hipófisis que produce las contracciones del útero durante el parto.
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
Distinguimos dos grandes grupos de prótidos: las holoproteínas, que están formadas exclusivamente por aminoácidos; y las heteroproteínas, que están formadas por holoproteínas asociadas a alguna otra molécula no proteica como puede ser un glúcido, un lípido, un ác. nucleico, etc.
La conformación de una proteína es la disposición que adopta la molécula en el espacio. En condiciones normales de pH y temperatura, las cadenas peptídicas suelen poseer una única conformación que será la responsable de sus funciones biológicas.
La estructura o conformación de las proteínas es tan complicada que para estudiarla lo hacemos a diferentes niveles de complejidad.
A) La estructura primaria.
Se refiere a la secuencia u orden que siguen los aminoácidos.
Toda cadena polipeptídica está polarizada, esto es, posee dos extremos bien definidos. Llamamos extremo Nterminal al extremo donde se encuentra el aminoácidos con el grupo amino libre, llamamos extremo Cterminal al extremo en el que se encuentra el aminoácidos con el grupo carboxílico libre. Al enumerar los aminoácidos de una proteína lo haremos desde el extremo Nterminal hacia el Cterminal:
NH2GlyGlyLys .......ValLeuCOOH
La estructura primaria es de gran importancia porque de ella van a depender todos los demás niveles estructurales. La alteración de la secuencia de aminoácidos de un polipéptido dará lugar a una proteína diferente que puede incluso perder toda actividad biológica o realizar una función diferente de la original.
Dos polipéptidos son diferentes aunque tengan exactamente los mismos aminoácidos si éstos están dispuestos en orden diferente.
B) La estructura secundaria.
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio, sobre todo dependerá de la disposición regular y repetida de los radicales R.
La estabilidad de esta estructura se debe a la capacidad de giro de los enlaces (de todos excepto de los enlaces peptídicos) y a la formación de puentes de hidrógeno entre los:
C = O :::::: H N
Se conocen básicamente tres tipos de estructuras secundarias:
La alfahélice, la hélice de colágeno y la disposición beta o de lámina plegada.
* AlfaHélice. En la conformación de la estructura secundaria en Alfahélice, la cadena de aminoácidos se enrolla sobre sí misma, en forma de hélice que gira hacia la derecha, debido a la especial disposición en que se van orientando los aminoácidos al enlazarse y que determina que cada plano que contiene un enlace peptídico realice un giro determinado respecto al plano anterior. Los puentes de hidrógeno que se establecen entre los: C = O :::::: H N de los enlaces peptídicos no consecutivos son los responsables de la estabilidad de esta estructura.[1]
* La disposición beta o en lámina plegada, el plegamiento forma una especie de fuelle o lámina plegada en zig-zag origiunada por la unión de varios segmentos de la misma cadena o de cadenas distintas, por medio de puentes de hidrógeno transversales entre los N-H y los C=O de los enlaces peptídicos. Los radicales (R) de los aminoácidos, aparecen situados por encima y por debajo de esta lámina plegada.
C) Estructura terciaria
Es la disposición que adquiere en el espacio la estructura secundaria.
Conjunto de plegamientos característicos que se produce por la unión entre los radicales R de los aminoácidos.
Una secuencia de aminoácidos en disposición alfa o beta, normalmente no se dispone en línea recta, sino que se dobla o retuerce, adquiriendo lo que llamamos estructuras terciarias.
Básicamente distinguimos dos tipos de estructuras terciarias: la filamentosa y la globular. También es cierto que para muchos autores la estructura filamentosa es la ausencia de estructura terciaria.
Las proteínas con conformación filamentosa o fibrosa, suelen ser estructurales, de protección o ambas cosas a la vez. Mantienen la disposición alargada y no se retuercen y por este motivo podemos decir que carecen de estructura terciaria. Son insolubles en agua y soluciones salinas: betaqueratina, colágeno, elastina, etc.
Las proteínas que realmente adquieren estructuras terciarias con pliegues, repliegues y dobleces son las proteínas con conformación globular. Suelen ser dinámicas o dinámicoestructurales, la estructura secundaria se dobla y retuerce varias veces hasta adquirir una forma más o menos globular o esférica, son solubles en agua y/o disoluciones salinas.
Los tramos rectos de las proteínas globulares generalmente tienen estructura secundaria en alfahélice, los tramos donde dobla la cadena polipeptídica tienen disposición beta.
Son globulares, por ejemplo, los enzimas, las proteínas de membrana, muchos transportadores, etc.
En una proteína globular pueden existir diferentes segmentos de alfahélices y/o de láminas beta, pero siempre se encuentran las formas beta en el centro y las formas alfahélice en la superficie. Por otra parte el polipéptido siempre se dobla de manera que los radicales hidrófobos quedan en el centro del glóbulo y los hidrófilos en la superficie excepto en el caso de las proteínas de membrana que, al estar inmersas en un ambiente lipídico, disponen sus radicales hidrófobos en la superficie.
Estas estructuras globulares se forman y se mantienen debido a la presencia de:
* Enlaces covalentes fuertes entre los radicales de los aminoácidos, como los puentes disulfuro que se establecen entre dos aminoácidos con azufre (cisteinas y metioninas)
* Otros enlaces débiles como puentes de hidrógeno, Van der Waals, interacciones eléctricas, interacciones ácidobase e interacciones hidrofóbicas.
D) Estructura cuaternaria
Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoléculares complejos.
Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc.
La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y algún que otro puente disulfuro.
Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta) más la parte no proteica o grupos Hemo.
En el esquema anterior se pueden comparar y diferenciar con claridad los cuatro niveles estructurales que acabamos de estudiar.
[1]* En el caso de la hélice de colágeno la disposición es similar pero la hélice que resulta está más distendida porque la abundancia de aminoácidos como la prolina e hidroxiprolina, que poseen un radical muy voluminoso, dificultan la formación de puentes de hidrógeno entre las espiras. La estabilidad final de ésta estructura se consigue por la asociación de tres hélices para formar una superhélice que gira hacia la izquierda. Por este motivo, tres polipéptidos ensamblados, para muchos bioquímicos esa sería una estructura típicamente cuaternaria. Esta estructura es prácticamente exclusiva del colágeno, de ahí su nombre.
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