PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras moléculas. A continuación veremos las propiedades más importantes:

* Solubilidad.

Las proteínas (sobre todo las globulares) en soluciones acuosas forman dispersiones coloidales debido a la polaridad de algunos radicales hidrófilos de los aminoácidos que se quedan dispuestos en la periferia de la molécula. Cada macromolécula proteica queda rodeada de moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas gemelas con lo que no puede producirse la precipitación.

* Desnaturalización.

Las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor); provocan la pérdida de solubilidad de las proteínas y la consecuente precipitación. A todo este proceso lo llamamos desnaturalización.

Esto es debido a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo al ver alterada su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.

Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello, etc.).

* Especificidad.

En las proteínas existen sectores fijos que tienen siempre la misma secuencia de aminoácidos sin que se altere la función biológica de la proteína. Este hecho da lugar a que a lo largo de la evolución se desarrollen infinidad de moléculas proteicas diferentes para cumplir la misma función y por la tanto a que cada especie, o incluso cada individuo, tenga sus propias proteínas específicas.

La especificidad de las proteínas dependerá por lo tanto de los sectores variables y a ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de órganos.

Por ejemplo: La insulina consta de 51 aminoácidos en todos los mamíferos, que están distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30 aminoácidos respectivamente, unidas mediante dos enlaces disulfuro; de éstos 51 aminoácidos, la mayoría son los mismos en todas las especies, pero unos pocos (tres de la cadena corta) varían de unas a otras.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS EN FUNCIÓN DE SU ACTIVIDAD BIOLÓGICA.

De entre las funciones generales más características que las proteínas cumplen en las células podemos destacar las de tipo enzimático, estructural, contráctil, transporte, hormonal e inmunológico.

Estas funciones no son excluyentes entre sí, de tal manera que, por ejemplo, una proteína puede ser al mismo tiempo estructural y enzimática, como ocurre con muchos enzimas que forman parte de las membranas celulares.

Si atendemos a su actividad biológica, y aunque muchas proteínas cumplen más de una función, podemos establecer la siguiente clasificación:

* De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo.

* Estructural. Son un material de suma importancia que es utilizado en casi todas las estructuras celulares como membranas, material extracelular, complejos macromoleculares, asociadas al ADN, citoesqueletos, fibras del huso acromático, cilios y flagelos, ribosomas, etc.

Ej. : glucoproteínas de la membrana plasmática, Histonas, colágeno (tejs. conectivos, tendones, hueso, cartílago, etc.), elastina (ligamentos, paredes de los vasos sanguíneos, tej, conjuntivo), queratina (en la epidermis, pelos, plumas, uñas, cuernos, escamas), fibroína (en los artrópodos, tela de araña, capullo de seda de las larvas de las mariposas).

* Homeostática. En el medio interno celular y extracelular mantienen el equilibrio osmótico.

* De transporte. Además de las proteínas de transporte que se encuentran en todas las membranas, otras proteínas transportan sustancias por los medios internos.

Como ejemplos podemos recordar: Hemoglobina que transporta O₂ en la sangre de los vertebrados; hemocianina que transporta O₂ en los invertebrados y mioglobina que hace lo mismo en los músculos estriados; citocromos que transportan electrones en la cadena respiratoria y en la fase luminosa de la fotosíntesis, las lipoproteínas que transportan lípidos, etc.

* Inmunológica y defensiva. Como ejemplos de este tipo de proteínas tenemos:

Trombina y fibrinógeno que son responsables de la coagulación de la sangre, mucinas germicidas y protectoras de las mucosas digestivas y respiratorias, inmunoglobulinas o anticuerpos sanguíneos que bloquean la acción de los antígenos.

* Hormonal. Como ejemplos de esta funcionalidad proteica tenemos:

Insulina que aumenta la permeabilidad para la glucosa de las membranas plasmáticas, glucagón que es antagónico de la insulina, somatotropa u hormona del crecimiento, etc.

* Contráctil. Debida a la posibilidad que tienen algunas para cambiar de forma manteniendo su estabilidad.

Ejemplos típicos son: la actina y la miosina, responsables de la contracción muscular, la dineína de los cilios y flagelos, tubulinas de los microtúbulos y micrifibrillas, etc.

* Enzimática. Quizás la función más específica e importante de las proteínas. Los enzimas que controlan el metabolismo celular son de naturaleza proteica.