CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se clasifican en holoproteínas si están constituidas únicamente por aminoácidos y heteroproteínas si además contienen sustancias no proteicas. La parte no proteica se llama grupo prostético.

HOLOPROTEÍNAS

Se dividen en dos grandes grupos atendiendo a su estructura: globulares y fibrosas.

- PROTEÍNAS FIBROSAS, FILAMENTOSAS O ESCLEROPROTEÍNAS: Son insolubles en agua y de forma alargada, ya que generalmente los polipéptidos de estas proteínas están enrollados en una sola dimensión formando fibras paralelas. Destacan:

- Colágeno: en esta proteína sus cadenas polipeptídicas se unen formando una triple hélice. Presenta gran resistencia al estiramiento y aparece en la matriz del tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Es la proteína más abundante de los vertebrados superiores, pues constituye un tercio de la proteína total del cuerpo.

- Elastina: esta proteína posee una gran elasticidad que le permite recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza, por lo que se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles como los pulmones, vasos sanguíneos y la dermis de la piel.

- Queratina: la α-queratina aparece formando parte del cabello, la lana, la piel, uñas... sus cadenas polipeptídicas se disponen formando una triple hélice. La β-queratina de las fibras de seda es la fibroína.

- Miosina: es una proteína muscular que participa en la contracción muscular.

- Fibrina: interviene en la coagulación sanguínea al unirse con las células sanguíneas formando una red o entramado insoluble. Esta proteína se obtiene a partir del fibrinógeno, una proteína sanguínea globular que se puede transformar en fibrina.

Fíjate en la imagen izquierda.Las estructuras finas y alargadas son fibrinas uniendo glóbulos rojos, produciendo coagulación de la sangre.

- PROTEÍNAS GLOBULARES: Suelen ser solubles en agua, tienen una estructura más compleja y con más plegamientos que le dan una forma más o menos esferoidal. Entre ellas destacan:

- Globulinas: son las proteínas globulares de mayor tamaño y con forma globular casi perfecta como la lactoglobulina de la leche, la ovoglobulina del huevo, la seroglobulina de la sangre y las inmunoglobulinas o γ-globulinas o anticuerpos y las α y β-globulinas de la hemoglobina.

- Albúminas: tienen funciones de reserva de aminoácidos o de transporte como la lactoalbúmina de la leche, la ovoalbúmina del huevo y la seroalbúmina de la sangre.

- Histonas: son proteínas que se asocian con el ADN formando la cromatina y los cromosomas, además tienen un importante papel en la regulación genética.

- Actina: junto con la miosina son responsables de la contracción muscular.

HETEROPROTEÍNAS

Se clasifican según su grupo prostético (parte no proteica) en:

- Nucleoproteínas: son complejos entre ácidos nucleicos y proteínas básicas como las histonas (las histonas puedes encontrarlas en holoproteínas o en heteroproteínas según se considere o no el ADN como un grupo prostético).

- Glucoproteínas: su grupo prostético es un glúcido, como por ejemplo muchas proteínas de la membrana citoplasmática que actúan como factores de reconocimiento como son los que determinan los grupos sanguíneos.

- Lipoproteínas: su grupo prostético son lípidos, los más conocidos son las lipoproteínas transportadoras de la sangre como HDL y LDL.

- Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido fosfórico (grupo fosfato), por ejemplo la caseína de la leche.

- Cromoproteínas: su grupo prostético es una sustancia coloreada, es decir, un pigmento. Se clasifican en dos grupos según posean o no en su estructura la porfirina.

- Cromoproteínas de naturaleza porfirínica o con pigmentos porfirínicos: su grupo prostético es la porfirina, es decir, un anillo tetrapirrólico. En el centro de este anillo hay un catión metálico; el más conocido es el ión ferroso (Fe²⁺), en este caso, la porfirina se llama grupo hemo y aparece en la hemoglobina que trasporta oxígeno en la sangre y en la mioglobina que transporta oxígeno en el músculo.

Grupo hemo de la hemoglobina

¿Por qué la hemoglobina aparece tanto en holoproteínas como en heteroproteínas?

Otras proteínas con el anillo tetrapirrólico o porfirina son la cianocobalamina o vitamina B₁₂, en este caso, su catión es el cobalto (Co²⁺) y los citocromos que llevan un átomo de hierro, que puede ceder o tomar electrones pasando de Fe²⁺ a Fe³⁺ y viceversa. Los citocromos aparecen en la cadena de transporte de electrones de la mitocondria y cloroplasto.

Estructura tridimensional de un citocromo: fíjate en el anillo tetrapirrólico o porfirina.

- Cromoproteínas de naturaleza no porfirínica: su grupo prostético no es la porfirina, por ejemplo la hemocianina que es un pigmento azulado que lleva cobre y transporta oxígeno en algunos invertebrados; y la rodopsina presente en las células de la retina, esta proteína es imprescindible para realizar el proceso visual ya que es una molécula que capta luz.

Ejercicio: Crea una tabla con las 4 estructuras de las proteínas en una columna, en otra nombra el/los enlaces que estabilizan cada una y en otra haz un dibujo de cada tipo de estructura.